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Doug Rees 在本科时与 Carolyn W 一起学习脉孢菌中的细胞色素，首次体验了微生物中的电子传递过程. 斯莱曼于 1974 年在耶鲁大学获得分子生物物理学和生物js345线路检测学士学位. 1980 年获得生物物理学博士学位, 与哈佛大学的 William Lipscomb 一起确定羧肽酶 A 的晶体结构. 在那里，他还熟悉了多中心电子共享键 (e.g. 硼烷中). 在明尼苏达大学与 James B 进行为期两年的博士后任命期间. 霍华德, 他成功地从 Azotobacter vinelandii 中生产出第一批固氮酶铁蛋白晶体. 他继续从事多种固氮酶的研究，并与吉姆·霍华德 (Jim Howard) 进行了 35 年卓有成效的合作.
Rees 教授于 1982 年加入加州大学洛杉矶分校js345线路检测与生物js345线路检测系，并于 1989 年调至加州理工学院. 他是美国艺术与科学学院和美国国家科学院院士（自 2000 年起）. 博士. Rees 是加州理工学院 Roscoe Gilkey Dickinson js345线路检测教授, 霍华德休斯医学研究所研究员, 并且（自 7 月 1 日起）, 2015) 加州理工学院研究生院院长.
Rees 小组专注于复杂金属蛋白和整合膜蛋白的结构和机制, 特别是参与 ATP 依赖性转导过程的那些, 又称为 ABC 转运蛋白. 他的 160 篇出版物, 1/4 主要处理js345线路检测. 这种酶是一个移动目标，并且非常缓慢地泄露它的秘密. 越仔细观察，收益就越令人惊喜. js345线路检测复合物的不寻常结构, 特别是它的 FeMo 辅因子, 现在以大约 Ångstrom 分辨率求解, 揭示了中心的六配位碳原子和可以可逆位移到替代位点的硫原子. FeMo 辅因子和另一个不寻常的 Fe8-S7 簇（P 簇）之间还有一个单独的铁原子，该原子在酶功能过程中会重新排列. 可能还会有其他惊喜.
Doug Rees 和合作者还研究了不相关的钼蝶呤 Mo 辅因子，它参与古细菌js345线路检测氮和硫循环的基本反应, 细菌和真核js345线路检测. 里斯教授的许多膜蛋白研究已经解决了与光合作用（细菌反应中心）相关的能量转导过程, 机械感觉, 和交通. 目前膜蛋白的工作集中在细菌机械敏感通道和介导过渡金属和营养物质易位的 ATP 依赖性细菌转运蛋白. 这将是周三下午研讨会的主题.
目前金属蛋白的研究重点是确定固氮酶的分子机制. 一个关键观察, 很多年前, 固氮酶是一种核苷酸依赖性分子开关, 利用 ATP 水解来转换蛋白质构象, G 蛋白使用 GTP. 现在详细介绍将高度稳定的二氮还原为氨的多步过程, 六电子热力学有利反应, 正在定义. 这将是中午js345线路检测讲座的主题.